giu32015
I trattamenti tecnologici modificano gli allergeni alimentari
La reazione a un allergene alimentare nei soggetti predisposti dipende dalla sensibilità dei singoli individui. La natura proteica di queste molecole, inoltre, le rende particolarmente sensibili alle condizioni dell'ambiente in cui si trovano, tanto che trattamenti di natura chimica o fisica sull'alimento possono indurre variazioni della conformazione tridimensionale della molecola, interferendo nella formazione del legame antigene-anticorpo e alterando la risposta immunitaria. L'epitopo, la porzione dell'antigene che si lega con l'anticorpo specifico, può avere conformazioni differenti: lineari, se rispecchiano la struttura primaria della proteina, o conformazionali, se più vicini a quella terziaria. Un antigene ha dunque più epitopi: ognuno presenta non solo affinità con anticorpi differenti, ma anche una diversa stabilità ai processi tecnologici. Per dar luogo ad anafilassi l'allergene però deve entrare in circolo immodificato; i trattamenti tecnologici invece (termici, meccanici come la battitura o anche la presenza di altri ingredienti in associazione a condizioni operative specifiche, come fanno per esempio gli zuccheri in processi a elevate temperature) possono trasformare profondamente la struttura della proteina, alterando la sua allergenicità, per perdita di epitopi o anche per creazione di nuove sostanze antigeniche e complicando, in alcuni casi, anche la determinazione analitica dell'allergene stesso nella matrice alimentare. Talvolta la variazione può essere reversibile, come per alcuni allergeni del sesamo (ses i 1, 2S-albumina) in grado di recuperare la loro conformazione nativa durante il raffreddamento che segue un trattamento termico; l'ovomucoide dell'albume invece si denatura in seguito a battitura (un allergico a questa proteina potrebbe mangiare un tiramisù); si è visto che i trattamenti termici in presenza di zuccheri fanno perdere l'immunogenicità sia alle beta-lattoglobuline sia alle alfa-lattoalbumine del latte vaccino (Hattori et al., Bio Conjugate Chem. 2000).
Bisogna tener presente comunque che simili alterazioni non sempre riducono la capacità della proteina di scatenare una reazione allergica: il processo di tostatura delle arachidi per esempio favorisce la formazione di associazioni proteiche (trimeri) che presentano un'affinità maggiore alle IgE: per questo motivo le arachidi tostate sono più allergizzanti di quelle crude o bollite e l'allergia è diffusa maggiormente in Usa dove, appunto, si consumano per lo più tostate.
Francesca De Vecchi